Durante las últimas semanas en clase hemos trabajado un nuevo grupo de biomoléculas: Las proteínas.
Las proteínas estan formadas por subunidades llamadas aminoácidos quea su vez se componen por tres elementos: un grupo ácido, un grupo amino y un radical -R que es diferente en cada uno de ellos. Son moléculas anfóteras, es decir tienen la capacidad de regular el pH del medio. En un medio ácido con exceso de cragas positivas el -COO se cargará positivamente formando -COOH mientras que en un medio básico con falta de cargas positivas el -NH3 perderá H+ que serán cedidos al medio pasando este a ser -NH2. Estos aminoácidos son capaces de formar una infinidad de proteínas distintas, diferentes respecto a la función y al organismo al que pertenezcan debido a su propiedad específica, gracias a la unión entre ellos, que recibe el nombre de enlace peptídico y se produce entre el carboxilo del primer aminiácido y el grupo amino del siguiente, desprendiéndose así una molécula de agua. La secuencia lineal de aminoácidos recibe el nombre de estructura primeria y es muy parecida a un collar de perlas. Conforme se producen interaccionenes por puentes de hidrógeno entre los distintos aminoácidos de la molécula se va formando poco a poco la estructura secundaria. Si estas interacciones se producen entre un grupo -NH y el grupo -C=O del cuarto aminoácido siguiente, son intracatenarias y la cadena principal se enrolla sobre si misma dando lugar a una doble hélice se formará la hélice alfa. Si las interracionenes mediante puestes de hidrógeno son intercatenarias la estructura que se forma recibe el nombre de lámina beta. Si se trata de una estructura de tres hécilces sin interacciones intercatenarias recibe el nombre de hélice de clágeno.
La disposición en el espacio de la estructura secundaria recibe el nombre de estructura terciaria. La molécula se mantiene estable gracias a las interacciones entre los grupos -R. Podemos identificar dos grupos distintos de estructura terciaria, las proteínas globulares, solubles en agua y con función trasportadora, hormonal, enzimática y de defensa, como la actina y las albúminas y las proteínas filamentosas, insolubles en agua y con función estructural, como el colágeno, la miosina y la queratina.
La estructura más compleja es la cuaternaria que poseen aquellas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria que se han unido para formar una gran proteína. Estas proteínas son capaces de desnaturalizarse es decir, son capaces de perder su estructura compleja y su función dependiendo de condiciones externas como la temperatura, la polaridad del disolvente, el pH del medio o la urea. Se trata de un proceso reversible en algunas ocasiones pues las proteínas pueden volver a recuperar sus estructuras complejas si se recuperan los enlaces débiles que las estabilizaban.
Existen proteínas que no solo están formadas por cadenas peptídicas. Algunas como las nuleoproteínas están unidas a un ácido nucléico, otras como las glucoproteínas están unidas a un azúcar, otras como las fosfoproteínas lo están a sun grupo fosfato, otras como las lipoproteínas a un lípidoy otras como las cromoproteínas a un pigmento, como la hemoglobina que se une al hierro para captar oxígeno.
PREGUNTAS PAU
1. a) Se trata de dos aminoácidos que se unen liberándose una molécula de agua de la reacción para formar un péptido. A la unión de varios péptidos se le conoce como proteína.
b) El enlace que se produce entre las moléculas recibe el nombre de enlace peptidico. Este enlace se produce entre el OH del grupo carbonilo del primer aminoácido y el hidrógeno del grupo amino del siguiente. Se libera una molécula de agua y se produce un enlace covalente entre ambos aminoácidos. Se trata de un enlace rígido que no se mueve libremente, tiene así carácter de doble enlace. El peptido formado se encuentra en horizontal, menos el enlace, que tiene forma de silla.
c) Las proteínas presentan diversas funciones. La ovobulmina por ejemplo tiene función de reserva mientras que la activa y la miosina son las encargadas de la contracción y relajación muscular.
2. La estructura secundaria se estabiliza gracias a los enlaces débiles de puentes de hidrógeno intracatenarios que se establecen entre los grupos NH y C=O cada cuatro aminoácidos, formándose así la hélice alfa. Por otro lado la estabilidad de la lámina beta se establece gracias a los enlaces intercatenarios de puentes de hidrógeno que se establecen entre distintos aminoácidos de la molécula. La estabilidad de la hélice de colageno se consigue mediante enlaces débiles o puentes de hidrógeno entre aminoácidos de las tres ebras distintas.
La estructura terciaria se estabiliza también gracias a uniones de los radicales -R de distintos aminoácidos de la molécula. Estas uniones se pueden producir mediante puentes de hidrogeno, puentes de sulfuro, fuerzas Van deber Walls o interacciones electrostáticas e hidrofobas.
3. Se dice que los aminoácidos son anfoteros ya que son capaces de regular el pH del medio en el que se encuentran. Cuando la molécula se encuentra en su punto isoeléctrico, es decir, en equilibrio el grupo ácido pierde protones quedando cargado negativamente y el grupo amino gana protones quedando cargado positivamente. Cuando el medio es ácido (falta de protones) el grupo carboxilo se carga positivamente quedando -COOH para contrarrestar la escasez de protones del medio. Cuando el medio es básico (exceso de protones) el grupo amino pierde hidrógenos quedando -NH2 para contrarrestar el aumento del protones del medio.
4. a) La estructura terciaria se corresponde con la disposición en el espacio de la estructura secundaria. Los radicales polares se orientan hacia el exterior y los apolares hacia el interior. La estabilidad de esta estructura se produce gracias a las uniones que se establecen entre los grupos -R de los aminoácidos que están muy separados entre sí. Estas uniones pueden ser por puentes de hidrógeno, por puentes de sulfuro, fuerzas Van der Walls y atracciones electrostáticas e hidrofobas. Existe un nivel de complejidad superior al de la estructura terciaria, la estructura cuaternaria se produce cuando varios polipeptidos de estructura terciaria se unen entre sí para formar la cadena proteica unidad entre sí mediante enlaces débiles no covalentes o enlaces de disulfuro covalentes.
b) Se observa el proceso de desnaturalización. La desnaturalización es una de la propiedades de las proteínas por las cuales estas pierden sus estructuras complejas y, por tanto la capacidad de llevar a cabo su función. La proteína restrocede y precipita, quedando los enlaces solubles hacia el exterior. Este proceso de puede producir por diversas situaciones externas como la temperatura. Cuando la temperatura es muy elevada la proteína se desnaturaliza como ha ocurrido con la hexoquinasa al someterla a una temperatura de 80 grados. Sin embrago, la desnaturalización es un proceso reversible. La proteína puede renaturalizarse y volver a ser capaz de realizar de nuevo sus funciones cuando sus radicales polares se vuelven a orientar al exterior y se recuperan así las estructuras complejas.
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Distinguimos cuatro tipos de estructuras distintas en las proteínas. La estructura primaria de caracteriza por ser una cadena lineal de amonio ácidos que se unen entre sí mediante enlaces peptidicos que se producen entre el grupo amino de un aminoácido y el -OH del grupo carboxilo del siguiente, obteniéndose así una molécula de agua. En la cadena lineal de aminoácidos se producen interacciones entre los distintos aminoácidos mediante puentes de hidrógeno. Gracias a estas interacciones se forma la estructura secundaria. Dependiendo de la interacción distinguimos 3 tipos fe estructura secundaria. La hélice alfa que se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno intracatenarios que se producen entre el grupo NH y el grupo C=O del cuarto aminoácido siguiente, la molécula gira hacia la derecha y se forma una estructura en espiral. La conformación Beta se forma gracias a los puentes de hidrógeno inter catenarios. La hélice de colageno se caracteriza por estar formada por tres hélices de colageno que giran hacia la izquierda y entre los aminoácidos no se producen puentes de hidrógeno inter catenarios. La estructura terciaria se corresponde con la disposición en el espacio de la estructura secundaria, los radicales apolares se orientan al interior y los polares se orientan hacia el exterior. La estructura se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno, los puentes de sulfuro, las fuerzas Van der Walls y las atracciones electrostaticas e hidrofobas. Distinguimos dos distintos tipos de estructura terciaria, las proteínas globulares, solubles en agua y de forma casi esférica y las proteínas filamentosas, insolubles en agua. La estructura más compleja es la estructura cuaternaria que de corresponde a la unión de varias cadenas con estructura terciaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
La estructura primaria se mantiene estable gracias al enlace peptidico que se produce entre los distintos aminoácidos. La estructura secundaria se mantiene estable gracias a las interacciones entre los distintos aminoácidos que establecen puentes de hidrógeno. La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno, las fuerzas Van der Walls, los puentes de sulfuro y las interacciones electrostáticas e hidrofoas. La estructura cuaternaria se mantiene estable gracias a los puentes de di sulfuro y los enlaces débiles de hidrógeno.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura de la alfa queratina corresponde a la estructura terciaria. Se trata de un tipo de proteína filamentosa insoluble en agua que tiene función estructural. En su estructura secundaria distinguimos la hélice alfa.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Dos de las propiedades más importantes de las proteínas son la desnaturalización y la especificidad. Las proteínas son capaces de desnaturalizarse, es decir, perder su estructura compleja y por tanto su función debido a las condiciones de temperatura y pH, la polaridad del disolvente, agitación o por sustancias desnaturalizantes como la urea. Se trata de un proceso reversible ya que la proteína desnaturalizada puede recuperar su estructura compleja y su función en el proceso de renaturalizacion. La especificad se corresponde con la función específica que tienen las proteínas dependiendo de su estructura y también de la especie u organismo en el que actúen. Cada organismo tiene proteínas únicas, parecidas a las de el resto de organismos de su misma especie pero con pequeñas variaciones insignificantes que las hacen únicas.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Las proteínas tienen muchas funciones como la función de reserva, por ejemplo la ovobulmina, reserva de la clara de huevo o contractil como la actina y la mio sina responsables de la contracción muscular.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
El proceso de desnaturalización es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su estructura compleja y por tanto su función, se produce la ruptura de los enlaces débiles de puentes de hidrógeno de las estructuras terciaria y primaria pero se conservan los enlaces peptidicos de la estructura primaria.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Un aminoácido es anfotero ya que tiene capacidad reguladora de pH cuando se encuentra en disolución acuosa. Cuando el medio es ácido el grupo carboxilo se cargará positivamente para contrarrestar ese exceso de cargas negativas ácidas mientras que cuando el medio es ácido el NH2 se carga negativamente perdiendo protones para contrarrestar el exceso de cargas positivas del medio.
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